Histone H2A monoubiquitination (H2Aub1) by the PRC1 subunit RING1B entails a positive feedback loop, mediated by the RING1B-interacting protein RYBP. We uncover that human RYBP–PRC1 binds unmodified nucleosomes via RING1B but H2Aub1-modified nucleosomes via RYBP. RYBP interactions with both ubiquitin and the nucleosome acidic patch create the high binding affinity that favors RYBP- over RING1B-directed PRC1 binding to H2Aub1-modified nucleosomes; this enables RING1B to monoubiquitinate H2A in neighboring unmodified nucleosomes.

中文翻译：

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RYBP-PRC1组蛋白泛素化读写机制的结构基础

PRC1 亚基 RING1B 的组蛋白 H2A 单泛素化 (H2Aub1) 需要一个由 RING1B 相互作用蛋白 RYBP 介导的正反馈环。我们发现人类 RYBP-PRC1 通过 RING1B 结合未修饰的核小体，但通过 RYBP 结合 H2Aub1 修饰的核小体。 RYBP 与泛素和核小体酸性补丁的相互作用产生高结合亲和力，有利于 RYBP 相对于 RING1B 指导的 PRC1 与 H2Aub1 修饰的核小体结合；这使得 RING1B 能够单泛素化邻近未修饰核小体中的 H2A。